Экология и производственная безопасность

130 Субстратом для оксидаз служат восста- новленные формы аэробных или анаэ- робных дегидрогеназ и органические соединения. Чем интенсивнее бактери- альная клетка окисляет субстрат, тем выше концентрация в клетке дегидро- геназ и выше, соответственно, дегидро- геназная активность. Особенности биологических ката- лизаторов: а) более высокая по сравнению с неорганическими катализаторами ката- литическая активность. Биокатализато- ры увеличивают скорость реакции в 108-1020 раз, например, молекула ка- талазы за одну минуту расщепляет 5 000 000 молекул Н 2 О 2 (при использова- нии неорганического катализатора – же- леза – на это потребовалось бы 300 лет); б) специфичность избирательнос- ти – фермент сахараза, например, раз- лагает сахарозу, но пассивен к другим дисахаридам: лактозе и мальтозе. В формировании соединения ES принимают участие не все функцио- нальные группы фермента, а только некоторые – так называемые активные центры. Уникальная структура активно- го центра фермента обеспечивает высо- кое сродство и избирательность проте- кания какой-либо реакции. Необходимо обратить внимание на то, что свойство системы блокировать синтез новых ферментов до тех пор, пока не закончится расщепление вещества или одинакового состава с составом микро- организмов или ранее адаптированных к новому составу веществ (т.е. легкоокис- ляемых веществ), делает клетку способ- ной избирательно синтезировать только отсутствующие ферменты. Указанное свойство бактериальных клеток поэтап- но окислять поллютанты, с одной сторо- ны, удлиняет время окисления до десят- ка и более часов, с другой стороны, игра- ет положительную роль: делает систему биоочистки более буферной, сохраняя биоценоз активного ила в случае ано- мального сброса высококонцентрирован- ных и токсичных СВ; в) ферменты чрезвычайно воспри- имчивы к изменениювоздействующих на них факторов, в первую очередь, абио- тического происхождения – рН, темпе- ратуре, составу среды. Особенно чувстви- тельны ферменты к высокой температу- ре: повышение температуры выше 40 °С вызывает инактивацию выработки бак- териями ферментов и реакции фермен- тативного катализа. При более высокой температуре происходит денатурация белков – основных структурообразовате- лей ферментов. Исследованиями ряда авторов установлено, что оптимальной температурой для микрофлоры активно- го ила БОС является диапазон темпера- тур 36 – 38 °С. При понижении темпера- туры активность ферментов падает вплоть до полного подавления, но при последующем повышении температуры активность может восстановиться, т.е. инактивации ферментов при пониже- нии температуры не происходит. Каталитическую активность фер- ментов в значительной степени обуслов- ливает и рН-среды, причем для каждого фермента существует свое оптимальное значение рН. Например, пепсин, содер- жащийся в желудочном соке, макси- мально активен в кислой среде при рН = 1 – 2; фермент трипсин, выделяе- мый поджелудочной железой, наиболее эффективен в слабощелочной среде при рН = 8 – 9. Концентрация компонентов и со- став субстрата оказывает на фермента- Фен-Фер